Alternative splicing is a major mechanism for modulating the expression of cellular and viral genes and enables a single gene to increase its coding capacity, allowing the synthesis of several structurally and functionally distinct protein isoforms from a single gene. The factors involved in pre-RNA splicing and how the interaction of the various splicing constituents is controlled are still poorly understood. This work focuses on control of splice site selection through different signal transduction pathways. The role of the proteins rSLM-1, Tra2-beta1 and DARPP-32 in splice site selection was studied. In the first part of the work I focused on the Sam68-like mammalian proteins: rSLM-1 and rSLM-2 which belong to the STAR family of proteins. We found striking differences in their expression in various brain areas. Both splicing factors can change alternative exon usage of SMN2 reporter minigene. The study of possible regulatory mechanisms shows that rSLM-1 is phosphorylated by several non-receptor tyrosine kinases and p59fyn-mediated phosphorylation abolishes the ability of rSLM-1 to regulate splice site selection. The second part of this research is dedicated to Tra2-beta1, an SR-related protein which contains a protein phosphatase 1 binding motif and an evolutionary conserved region downstream of RVDF. We investigated the functional role of this peptide and found it to be crucial for the influence of splice site selection of Tra2-beta1. Blocking of Tra2-beta1 dephosphorylation by inhibitors of PP1 or an increasing cAMP level leads to promotion of the alternative exon 7 of SMN2 gene. We showed that the dopamine- and cAMP-regulated phosphoprotein (DARPP-32) interacts with Tra2-beta1 in vivo and in vitro. DARPP-32 can change splice site selection. It promotes skipping of exon 10 of the tau minigene. Modulation of certain components of signal transduction system influence alternative splicing of pre-mRNA transcripts by phosphorylation and dephosphorylation of the Tra2-beta1 splicing factor. Taken together, the interaction between human Tra2-beta1 and DARPP-32 indicates a previously unknown function of Tra2-beta1 in the cAMP-dependent regulation of splice site selection. Our finding suggests a new element in the multiple mechanisms that regulate alternative splicing. It allows the convergence of their regulatory signals on splice site selection. Alternatives Spleißen ist einer der wichtigsten Mechanismus, um die Expression zellulärer und viraler Gene zu modulieren und erhöht die Anzahl der mRNA, die aus einem Gen gebildet wird. Dies ermöglicht die Synthese mehrerer strukturell und funktionell verschiedener Protein-Isoformen aus einem einzigen Gen. Die Faktoren, die an prä-mRNA Spleißen beteiligt sind und die Kontrolle ihrer Interaktion sind noch kaum verstanden. Diese Arbeit konzentriert sich auf die Kontrolle der Spleißstellenauswahl durch unterschiedliche Signaltransduktionswege. Die Rolle der Proteine rSLM-1, Tra2-beta1 und DARPP-32 bei der Spleißstellenauswahl wurde untersucht. Im ersten Teil der Arbeit konzentrierte ich mich auf die Sam68-ähnlichen Proteine rSLM-1 und rSLM-2, die zu der STAR Proteinfamilie gehören. Wir fanden auffällige Unterschiede in ihrer Expression in verschiedenen Gehirnregionen. Beide Spleißfaktoren können die Benutzung des alternativen Exons des SMN2 Reporter Minigens verändern. Die Untersuchung möglicher Regulationsmechanismen zeigt, dass rSLM-1 durch diverse Nicht-Rezeptor Tyrosinkinasen phosphoryliert wird, und dass p59fyn-vermittelte Phosphorylierung die Fähigkeit von rSLM-1 aufhebt, die Spleißstellenauswahl zu regulieren. Der zweite Teil dieser Untersuchung ist Tra2-beta1 gewidmet, einem SR-ähnlichen Protein, das ein Protein Phosphatase 1 Bindemotiv und eine evolutionär konservierte Region oberhalb des RVDF-Motivs enthält. Wir untersuchten die funktionelle Rolle dieses Peptids und fanden heraus, dass es entscheidend für den Einfluss der Spleißstellenauswahl von Tra2-beta1 ist. Hemmung der Tra2-beta1 Dephosphorylierung durch PP1 Inhibitoren oder erhöhte cAMP Level führt zur Verwendung des alternativen Exons 7 des SMN2 Gens. Wir zeigen, dass das Dopamin- und cAMP regulierte Phosphoprotein (DARPP-32) mit Tra2-beta1 in vivo und in vitro interagiert. DARPP-32 kann die Spleißstellenauswahl ändern. Es verursacht den Ausschluss von Exon 10 des tau Minigens. Die Modulierung einzelner Komponenten von Signaltransduktionssystemen beeinflusst alternatives Spleißen von prä-mRNA Transkripten durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung des Tra2-beta1 Spleißfaktors. Zusammengenommen weist die Interaktion zwischen humanem Tra2-beta1 und DARPP-32 auf eine bisher unbekannte Funktion von Tra2-beta1 in der cAMP-abhängigen Regulation der Spleißstellenauswahl hin. Unsere Ergebnisse legen ein neues Element in den zahlreichen Mechanismen, die alternatives Spleißen regulieren, nahe. Es erlaubt die Regulation von Spleißstellen durch zelluläre Signale.