Alternatives mRNA Splicen ist ein Schlüsselmechanismus zur Erhöhung der funktionellen Komplexität eukaryotischer Zellen. Fehlregulierte Splicing-Ereignisse stellen die Ursache für ein breites Spektrum menschlicher Erkrankungen dar. Spinale Muskelatrophie (SMA) wird durch den Verlust des SMN1-Gens (Survival of Motoneuron 1) verursacht. Ein therapeutischer Ansatz zur Behandlung von SMA besteht in der Förderung der Inklusion von Exon 7 des beinahe identischen SMN2-Gens (Survival of Motoneuron 2). Humanes tra2-beta1 spielt eine wichtige Rolle in konstitutivem sowie alternativem Splicen. Der Splicing-Faktor fördert die Inklusion von SMN2 Exon 7 und wird von PP1 (Protein Phosphatase 1) antagonisiert. Hierbei könnte die reversible Phosphorylierung bestimmter Serin/Threonin-Reste die Wahl der Splicing-Stelle beeinflussen. Der erste Teil dieser Studie zielte deshalb auf die phosphorylierungsabhängige Regulation von tra2-beta1 durch PP1. Um relevante PP1 Phosphorylierungsstellen zu identifizieren wurde eine Reihe von phosphorylierungsspezifischen Antikörpern entwickelt. Mit Hilfe dieser phosphorylierungsspezifischen Antikörper konnte gezeigt werden, dass Pseudocantharidine als Phosphatase-Aktivitätsmodulatoren eine Dephosphorylierung von tra2-beta1 Threonine-33 bewirken, welche wiederum die Inklusion von Exon 7 nach sich zieht. Weitere Experimente zur Interaktion von tra2-beta1 und PP1 deuten auf eine, durch PP1 stimulierte, Bildung eines tra2-beta1-RNA Komplexes hin. Dieser Befund indiziert, dass PP1, über seine Phosphataseaktivität hinausgehend, Tra2-beta1 auch katalytisch unabhängig regulieren könnte. Tra2-beta1 ist überwiegend im Nucleus lokalisiert. Unter Stressbedingungen ändert es jedoch seine Lokalisierung und akkumuliert im Cytoplasma, wodurch seine Funktion möglicherweise nicht auf nucleäres pre-mRNA-Splicing beschränkt ist. Der zweite Teil dieser Arbeit befasste sich mit der cytoplasmatischen Rolle von tra2-beta1. Es konnte gezeigt werden, dass Tra2-beta1 an 18S-rRNA bindet und die Translation einer Reporter-mRNA stimuliert, welche ein entsprechendes Tra2-beta1-Bindemotiv aufweist. Hypoxia-Studien zeigten außerdem, dass die Translation einer Tra2-beta abhängigen mRNA unter diesen Bedingungen erhöht ist. Diese Ergebnisse deuten auf eine regulative Beteiligung von Tra2-beta1 an der mRNA-Translation hin Alternative pre-mRNA splicing is one of the key mechanisms to increase functional complexity in eukaryotic cells. Mis-regulated splicing events result in a wide range of human diseases. Spinal Muscular Atrophy (SMA) is caused by the loss of the SMN1 (survival of motoneuron 1) gene. A therapeutic approach to treat SMA is to promote exon 7 inclusion of the almost identical SMN2 (survival of motoneuron 2) gene. Human tra2-beta1 plays an important role in constitutive and alternative splicing. This splicing factor promotes inclusion of SMN2 exon 7 and is antagonized by PP1 (protein phosphatase 1). Reversible phosphorylation of tra2-beta1 at specific serine/threonine residues could influence the splice site selection. The first part of this study therefore aimed at the phosphorylation dependent regulation of tra2-beta1 by PP1. In order to identify relevant PP1 phosphorylation sites a set of phosphorylation-specific antibodies was developed. Using these phosphorylation-specific antibodies it could be demonstrated that Pseudocantharidins, modulators of protein phosphatase activities, cause dephosphorylation of Threonine-33 of tra2-beta1, which in turn promotes SMN2 exon 7 inclusion. Further experiments on tra2-beta1-PP1 interaction suggest that PP1 stimulates the formation of tra2-beta1-RNA complex. This finding indicates that PP1 in addition to its phosphatase activity could regulate tra2-beta1 in a catalytically independent manner. Tra2-beta1 is predominantly located in the nucleus. Under stress conditions it changes its localization and accumulates in the cytoplasm suggesting that its function may not be limited to nuclear pre-mRNA splicing. The second part of this study focused on the cytoplasmic role of tra2-beta1. Here, tra2-beta1 was shown to bind to the 18S rRNA and to activate the translation of a reporter containing its binding motif. Hypoxia studies moreover demonstrated that translation of a tra2-beta1-dependent reporter mRNA is enhanced under these conditions. These results indicate an involvement of tra2-beta1 in the regulation of mRNA translation.