Alternative splicing is one of the main mechanisms to generate a large number of protein isoforms from a relatively small amount of genes. Microarray data indicate that approximately 74% of the human genes produce transcripts that are alternatively spliced. Consequently, the regulation of splicing is a very important part of gene regulation. The exact recognition and connection of alternative splice site selection is achieved by a number of coordinated RNA:RNA,RNA:protein and protein:protein interactions. The mechanisms for splicing regulation, especially the associated signal transduction pathways and a number of splicing factors, are still not well understood. This work focuses on control of splice site selection through signal transduction pathways. The role of the proteins RBM4, Tra2-beta1 and hnRNP G in splice site selection was studied. In the first part of this work, the role of RBM4 (RNA binding motif protein 4) in splice site selection was investigated. RBM4 is an RNA binding protein containing an RNA recognition motif (RRM). It was shown that RBM4 can change splice site selection of several minigenes by sequestration, which is inhibited by interaction with WT1 (Wilms’ tumour). One of the first proteins for which sequestration through other factors was shown is the human SR-related protein Tra2-beta1 (Transformer2-beta1). In the second part of this study Tra2-beta1, which contains the Protein phosphatase 1 (PP1) binding motif RVDF, was investigated. It is shown that dephosphorylation by PP1 affects binding of Tra2-beta1 with its interacting protein SF2/ASF. Furthermore, it is shown that reducing PP1 activity by its inhibitors or by RNA interference promotes usage of alternative Tra2-beta1 dependent exons. The most part of this work concentrates on the heterogeneous nuclear ribonucleoprotein G (hnRNP G). hnRNP G was found to bind to several splicing factors and is a main interactor of Tra2-beta1. It is shown that hnRNP G is tyrosine phosphorylated by several kinases and dephosphorylated by the tyrosine phosphatase PTP1B. We found that hnRNP G has the ability to shuttle between cytoplasm and nucleus. This shuttling is significantly decreased by dephosphorylation. hnRNP G is demonstrated to bind to CCA motifs and is regulating the splicing pattern of several exons that contain these motifs. In a number of these exons hnRNP G can phosphorylation dependently change splice site selection. In conclusion RBM4 and hnRNP G were shown to be splicing factors. For Tra2-beta1 and hnRNP G it is demonstrated that they are reversibly phosphorylated which influences different properties of these proteins and their effect on splice site selection. Alternatives Spleißen ist einer der Hauptvorgänge, wodurch aus einer relativ geringen Anzahl an Genen eine große Proteinvielfalt hergestellt werden kann. Microarray Daten zeigen, dass etwa 74% der menschlichen Gene alternativ gespleißte Transkripte herstellen. Somit ist die Regulation des Spleißens ein sehr wichtiger Teil der Genregulation. Die Auswahl alternativer Spleißstellen wird durch eine Reihe koordinierter RNA:RNA, RNA:Protein und Protein:Protein Interaktionen exakt reguliert. Die Mechanismen, vor allem die Signaltransduktionswege, die Spleißen regulieren, sowie die meisten daran beteiligten Faktoren, sind bisher wenig verstanden. Diese Arbeit konzentriert sich auf die Untersuchung verschiedener Spleißfaktoren und der Spleißstellenauswahl durch Signaltransduktionswege. Die Rolle der Proteine RBM4, Tra2-beta1 und hnRNP G bei der Auswahl von Spleißstellen wurde untersucht. Im ersten Teil der Arbeit wurde RBM4 (RNA binding motif protein 4) studiert. RBM4 ist ein RNA bindendes Protein, das ein RNA Erkennungs-Motiv (RRM) enthält. Es wird gezeigt, dass RBM4 die Spleißstellenauswahl durch Sequestrierung ändern kann, was durch Interaktion mit Wilms Tumor1 (WT1) verhindert wird. Eines der ersten Proteine, für das Sequestrierung durch andere Spleißfaktoren gezeigt wurde, ist das SR-ähnliche Protein Transformer2-beta1 (Tra2-beta1), das im zweiten Teil der Arbeit untersucht wurde. Es enthält das Protein Phosphatase 1 (PP1) Bindemotiv RVDF. Es wird gezeigt, dass Dephosphorylierung durch PP1 die Bindung von Tra2-beta1 und dem Spleißfaktor SF2/ASF in vivo und in vitro beeinflusst. Zudem wird dargestellt, dass eine Reduktion der PP1 Aktivität durch spezifische Inhibitoren oder RNA Interferenz den Gebrauch alternativer Tra2-beta1 abhängiger Exons begünstigt. Der größte Teil der Arbeit beschäftigt sich mit heterogenem nukleärem Ribonukleoprotein G (hnRNP G). hnRNP G bindet an einige Spleißfaktoren und ist ein Bindepartner von Tra2-beta1. Es wird gezeigt, dass hnRNP G durch mehrere Kinasen tyrosinphosphoryliert wird und durch die Tyrosinphosphatase PTP1B dephosphoryliert wird. Wir haben herausgefunden, dass die Fähigkeit von hnRNP G, sich zwischen Zellkern und Cytosol zu bewegen („shuttling“), durch Dephosphorylierung signifikant reduziert wird. Es wird dargelegt, dass hnRNP G an RNA mit CCA-Motiven bindet und Spleißmuster einiger Exons reguliert, die diese Motive enthalten. In einigen dieser Exons kann hnRNP G die Spleißstellenauswahl phophorylierungsabhängig ändern. Zusammenfassend wird gezeigt, dass RBM4 und hnRNP G Spleißfaktoren sind. Für Tra2-beta1 und hnRNP G wird dargestellt, dass reversible Phosphorylierung verschiedene Proteineigenschaften sowie den Effekt dieser Proteine auf die Spleißstellenauswahl ändert.